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重組人SPARC蛋白（His Tag）是一種在哺乳動物細胞中表達的重組蛋白，融合了His標簽，便于純化和檢測。SPARC（Secreted Protein Acidic and Rich in Cysteine）是一種分泌性糖蛋白，廣存在于細胞外基質中，參與多種生物學過程，包括細胞黏附、遷移、增殖以及組織修復和重塑。它在胚胎發育、傷口愈合、病發生和心血管疾病中發揮重要作用。SPARC的功能與機制SPARC通過其富含半胱氨酸的結構域與其他細胞外基質蛋白（如膠原蛋白、纖連蛋白）相互作用，調節細胞外基質的組裝和重塑。此外，SPARC還通過與細胞表面受體（如整合素）結合，影響細胞的黏附、遷移和增殖。在組織修復過程中，SPARC能夠促進細胞外基質的沉積和重塑，加速傷口愈合。在病發生中，SPARC的表達水平與病的侵襲性和轉移能力密切相關。重組人SPARC蛋白（His Tag）的特點重組人SPARC蛋白（His Tag）具有以下明顯特點：高純度：純度≥95%（經SDS-PAGE和SEC-HPLC驗證），確保實驗結果的可靠性。低內素：內素水平<0.1 EU/μg，適合用于細胞實驗和體內研究。功能完整：保留了天然SPARC的結構域和細胞外基質相互作用功能。Hot-Start Taq DNA Polymerase 是一種經過改良的Taq DNA聚合酶，通過結合熱啟動技術，提高了PCR反應的特異性。Galantide

重組人TFPI蛋白（His-Avi Tag）是一種在哺乳動物細胞中表達的重組蛋白，融合了His和Avi雙標簽，便于純化和高靈敏度檢測。TFPI（組織因子途徑抑制因子）是一種重要的抗凝血蛋白，廣參與血液凝固和炎癥反應的調節。TFPI通過抑制組織因子（TF）引發的外源性凝血途徑，維持血液的正常流動性和凝固平衡。TFPI的功能與機制TFPI通過其Kunitz樣結構域與組織因子（TF）和因子VIIa復合物結合，抑制外源性凝血途徑的啟動。TFPI還通過與蛋白C和蛋白S相互作用，調節內源性凝血途徑，進一步維持血液凝固的動態平衡。此外，TFPI在炎癥反應中也發揮重要作用，通過抑制炎癥細胞的活化和細胞因子的釋放，減輕炎癥損傷。TFPI的功能異常與多種疾病相關，如血栓形成、出血性疾病和炎癥性疾病。重組人TFPI蛋白（His-Avi Tag）的特點重組人TFPI蛋白（His-Avi Tag）具有以下明顯特點：高純度：純度≥95%（經SDS-PAGE和SEC-HPLC驗證），確保實驗結果的可靠性。低內素：內素水平<0.1 EU/μg，適合用于細胞實驗和體內研究。功能完整：保留了天然TFPI的抗凝血活性和炎癥調節功能。雙標簽設計：His標簽便于通過Ni-NTA磁珠進行純化。Recombinant Human CD58 Protein,hFc TagUBE2L3作為泛素化途徑中的關鍵酶，其在蛋白質降解、信號傳導、細胞周期控制等重要內容有著作用。

定點突變R119A破壞了Siglec-10與唾液酸配體的關鍵鹽橋，使該蛋白喪失天然結合活性，卻保留完整IgV結構域與抗體識別表位。融合His-Avi雙標簽后，既可通過Ni-NTA實現一步純化，又能在體外被BirA酶單點生物素化，生成均一、定向固定的表面探針。哺乳動物表達系統保證真糖基化，>98%純度（SEC-HPLC），內素<0.05 EU/μg，適用于流式、SPR、ELISA等反向驗證實驗：將其包被于鏈霉親和素芯片，可直接區分抗體或候選藥物的配體阻斷能力；與野生型共孵育，可定量測定小分子或糖聚合物對Siglec-10的抑制常數。每批次附配體缺失驗證報告，4℃穩定兩周，-80℃長期保存，是研究腫瘤免疫逃逸、神經炎癥及CAR-T安全開關的必備陰性對照。

ROR2屬“孤兒”受體酪氨酸激酶，在肢體發育、軟骨分化及病轉移中擔當Wnt5a關鍵共受體。本重組蛋白覆蓋胞外Ig-like-Frizzled-Kringle全結構域（aa 34-403），由CHO-K1系統表達，二硫鍵與N-糖基化經肽圖與LC-MS確認；C端His標簽一步純化，純度≥97%，內素<0.03 EU/μg，支持體內外實驗。功能驗證顯示，其以12 nM親和力結合Wnt5a，可誘導成骨前體細胞極化；在斑馬魚胚胎顯微注射模型中，2 ng ROR2明顯挽救Wnt5a缺失所致“短鰭”表型。His標簽兼容SPR、BLI及免疫共沉淀，助力解析ROR2-Wnt5a-FZD三元復合體動力學，并為抗ROR2 ADC、CAR-T親和力成熟提供高通量篩選平臺，成為骨骼疾病與病微環境研究的高活性分子工具。Phusion DNA Polymerase的反應條件穩健，幾乎無需優化，即使在存在PCR抑制劑的情況下也能表現出色。

在現代替物技術的舞臺上，限制性核酸內切酶AccI是一位備受矚目的“明星”。它是一種能夠特異性識別并切割DNA的酶，憑借其精細的切割能力，在基因工程領域扮演著不可或缺的角色。AccI的識別序列是“GT^AC”，這意味著它會在DNA雙鏈上找到這一特定的核苷酸序列，并在“^”標記的位置將DNA鏈切斷。這種切割方式非常獨特，它會產生黏性末端，即切割后的DNA片段兩端會暴露出一段互補的單鏈區域。這種黏性末端的特性使得AccI在基因克隆和重組DNA技術中大顯身手。在基因工程中，科學家們常常需要將目標基因從復雜的基因組中分離出來，并將其插入到合適的載體中。AccI可以像一把“精細刻刀”一樣，將目標基因和載體DNA在特定位置切割，暴露出的黏性末端能夠通過堿基互補配對的方式相互結合，再利用DNA連接酶將它們連接起來，從而構建出重組DNA分子。AccI的應用不僅局限于基因克隆，它還在基因分析和診斷中發揮著重要作用。通過AccI對DNA的切割模式，科學家可以分析基因的多態性，幫助診斷某些遺傳性疾病。此外，AccI還可以用于構建基因文庫，為研究基因功能和進化提供了重要的工具。AccI的發現和應用是分子生物學發展的重要里程碑。 其耐血能力可達20%-50%，在20 μL的PCR體系中，通常可加入1-4 μL的全血樣本。Recombinant Mouse Her2/ErbB2 Protein,His Tag

Ultra-Long DNA Polymerase能夠擴增包含多個外顯子的長基因片段，有助于揭示疾病的分子機制。Galantide

重組人LDLR蛋白（Recombinant Human LDLR Protein, His-Avi Tag）是一種重要的細胞表面受體，全稱為低密度脂蛋白受體（Low-Density Lipoprotein Receptor），主要在肝臟細胞表面表達，負責識別并結合血液中的低密度脂蛋白（LDL），介導其內吞進入細胞，從而調節體內膽固醇的代謝平衡。LDLR在維持脂質穩態、預防等心血管疾病中發揮關鍵作用。該重組蛋白采用真核表達系統（如HEK293細胞）制備，確保了其天然構象和生物活性。其N端融合了His標簽，便于通過Ni-NTA親和層析進行高效純化；同時帶有Avi標簽，可在體內或體外通過生物素連接酶實現特異性生物素化，極大提高了其在ELISA、表面等離子共振（SPR）及流式細胞術等實驗中的應用靈活性。研究表明，LDLR功能異常與家族性高膽固醇血癥、、病等脂質代謝疾病密切相關。因此，重組人LDLR蛋白不僅是研究脂質代謝機制的重要工具，也為開發相關疾病的治策略提供了有力支持，具有重要的科研和臨床應用價值。Galantide